Кристиан Бемер Анфинсен (англ. Dr. Christian Boehmer Anfinsen, Jr.; 26 марта 1916, Монессен, штат Пенсильвания, США — 14 мая 1995) — американский биохимик, член Национальной АН США, Американской академии искусств и наук (1958), иностранный член Датского королевского общества (1964). Лауреат Нобелевской премии по химии (1972).
Биография
Кристан Бемер Анфинсен родился 26 марта 1916 г. в маленьком городке Монессен к югу от Питтсбурга, штат Пенсильвания. Его отец, Кристан Бемер Анфинсен, был инженер-механиком. Он и его жена, София Расмуссен Анфинсен, были норвежскими иммигрантами. Прожив несколько лет в городке Шарлеруа в Пенсильвании, в 1920-х годах семья переехала в Филадельфию. В 1933 году Анфисен был принят по стипендии в Суортмор-колледж, где он изучал химию. В выпуске «Халцион» 1937 г., ежегодном альбоме выпускников Суортмор-колледжа, Анфисена описывали следующим образом: «С раздутыми ноздрями, выражающими страсть, c копной белокурых волос на голове и томным взглядом больших голубых глаз, он ходит по территории колледжа». Вспоминая свои студенческие годы в 1964 г., Анфинсен скромно замечал, что все были гениями, кроме него. После получения степени бакалавра по химии в 1937 году, Анфинсен продолжил обучение в университете Пенсильвании, чтобы получить степень магистра по органической химии в 1939 году. В то же время он работал ассиситентом. В 1939 г. Американско-Скандинавский фонд присудил ему стипендию на разработку новых методов анализа химических структур ферментов в лаборатории Карлсберга в Копенгагене. Опасная обстановка, которая сложилась в Европе из-за начала Второй Мировой Войны, заставила его в вернуться в Соединенные штаты в 1940 году.
С 1950 года — заведующий лабораторией клеточной физиологии и метаболизма в Национальном кардиологическом институте, Национальные институты здравоохранения США, (Бетесда, штат Мэриленд). В 1954 году Фонд Рокфеллера финансировал новый визит Анфинсена в Копенгаген, где он работал в Карлсбергской лаборатории в течение года. С 1958 года член Американской академии искусств и наук. В 1958—1959 годах Анфинсен поехал работать в Институте Вейцмана, Реховот, Израиль.
В 1962 году, находясь в Гарвардском университете с рабочим визитом, получил предложение возглавить департамент химии и в 1963 году был назначен руководителем лаборатории биохимии Национального института по исследованию артрита и метаболизма, где и работал до 1981 года. В 1979 году принял иудаизм и бросил курить. В 1982—1995 годах — профессор биохимии в Университете Джонса Хопкинса.
14 мая 1995 года у Анфинсена случился сердечный приступ, он умер в Норд-вестовской больнице в Рэнделлтун, за год до своего 80-летия.
Этапы научной деятельности
Изучение малярии (1943-1950 г.)
После того, как Анфисен защитил кандидатскую в Гарвадской Медицинской школе в 1943 году, университет нанял его читать курс по биохимии. В 1944 году Отдел научных исследований и развития (ОНИР), бюро, организованное в военной период во время правления администрации Франклина Д. Рузвельта Ванневаром Бушем, спонсировало исследовательский проект по изучению малярии в Гарварде. В ОНИР хотели понять биологический состав малярийных микробов Plasmodium knowlesi, которые переносились москитами. Это могло помочь защитить американские войска, базировавшиеся в Юго-восточной Азии, северной Африке. ОНИР нанял Анфинсена, и он провел три последующих года, исследуя метоболизм крови в здоровых обезьянах и обезьянах, зараженных малярией.
Белковый фолдинг и термодинамическая гипотеза (1950-1962 г.)
После начала работы в Национальном институте здоровья Анфинсен хотел расширить своё изучение аминокислот и структуры белков. Он задался вопросом о том, почему белок сворачивается в разнообразные трехмерные формы. Для своих исследований в качестве модели он выбрал бычью поджелудочную рибонуклеазу, которая является энзимом, способствующим взаимодействию ДНК и РНК в клетках поджелудочной железы коров. Отчасти, выбор такого энзима был практическим. Компания в Чикаго по упаковке мяса «Армор» могла предоставить Анфинсену лабораторию с готовым источником сырого материала. Анфинсен и аспиранты Майкл Села и Фред Уайт наблюдали во время экспериментов в лаборатории, что аминокислотные цепочки в активном энзиме рибонуклеазы сворачиваются спонтанно в форму, позже названную Анфинсеном «нативной конформацией » энзима. В важной статье в «Журнале биологической химии» в 1954 году Анфинсен показал, что последовательность аминокислот в пептидной цепочке определяет характер образования. Таинственный сложный процесс образования белков может быть полностью объяснен физическими и химическими взаимодействиями между боковыми группами аминокислот.
